Биологически активными веществами (БАВ) называют соединения, которые в силу своих физико-химических свойств имеют определенную активность и положительно влияют на определенную функцию организма, иногда не просто стимулируя или меняя ее, но и полностью ее замещая.

Абсолютно индифферентных веществ нет. Все вещества в определенной степени влияют на функции организма, помогая достичь определенного эффекта.

Самое большое количество биологически активных соединений найдено именно в растительной пище. Такие вещества называют фитосоединениями. Они оказывают влияние на процессы метаболизма и способствуют обезвреживанию чужеродных веществ в организме. Кроме того они могут связывать свободные радикалы.

По химической природе биологически активные соединения подразделяют на терпены, фенолы, тиолы и лигнаны.

Терпены

Терпены – это фитосоединения, действующие в качестве антиоксидантов. В том числе в эту группу входят каротиноиды. На сегодняшний день известно более 600 каротиноидов,

Фенолы и полифенолы

Среди фенолов и их соединений наиболее изученными являются флавоноиды. Сегодня выявлено, изучено и описано около 5000 представителей флавоноидов.

Флаваноны – это определенный флавоноидов, имеющихся в цитрусовых фруктах. Также они встречаются в , но лишь в определенных их видах и в очень малом количестве.

К флаванонам относят гесперитин, антоцианы и проантоцианидины. Эти вещества содержатся в яблоках, черной и красной смородине, черном чае, красном виде, шоколаде и всех видах цитрусовых. Все перечисленные активные вещества препятствуют развитию атеросклеротических заболеваний, способствуют в профилактике сердечно-сосудистых заболеваний. Существует предположение, согласно которому, активные соединения этих групп также противовоспалительным и противовирусным эффектами.

Тиолы

В овощах семейства крестоцветных, таких как брокколи и различные виды капусты, находятся серосодержащие биологически активные вещества. Они включают в себя несколько подгрупп - индолы, дитиолтионы и изотиоцианаты.
Доказано, что употребление в пищу этих активных веществ угнетает вероятность возникновения рака легкого, желудка, толстой и прямой кишки. Это явление плотно связано с действием тиоловых соединений.
Активные вещества, относящиеся к тиолам, содержатся в луке и чесноке.

Лигнаны

Еще одна подгруппа активных фитососединений – лигнаны. Они содержатся в семенах льна, пшеничных отрубях, ржаной муке, и овсяной крупе, ячмене.
Потребление продуктов, содержащих лигнаны, в значительной степени снижает риск развития сердечно-сосудистых и онкологических заболеваний.

доктор биологических наук, профессор В. М. Шкуматов ;

заместитель генерального директора по вопросам

инновационного развития РУП «Белмедпрепараты»

кандидат технических наук Т. В. Трухачева

Леонтьев, В. Н.

Химия биологически активных веществ: электронный курс текстов лекций для студентов специальности 1-48 02 01 «Биотехнология» очной и заочной форм обучения / В. Н. Леонтьев, О. С. Игнатовец. – Минск: БГТУ, 2013. – 129 с.

Электронный курс текстов лекций посвящен структурно-функциональным особенностям и химическим свойствам основных классов биологически активных веществ (белков, углеводов, липидов, витаминов, антибиотиков и др.). Описаны методы химического синтеза и структурного анализа перечисленных классов соединений, их свойства и воздействие на биологические системы, а также распространение в природе.

Тема 1. Введение
Химия биологически активных веществ изучает строение и биологические функции важнейших компонентов живой материи, в первую очередь биополимеров и низкомолекулярных биорегуляторов, уделяя осное внимание выяснению закономерностей взаимосвязи между структурой и биологическим действием. По существу, она является химическим фундаментом современной биологии. Разрабатывая основополагающие проблемы химии живого мира, биоорганическая химия способствует решению задач получения практически важных препаратов для медицины, сельского хозяйства, ряда отраслей промышленности.

Объекты изучения: белки и пептиды, нуклеиновые кислоты, углеводы, липиды, биополимеры смешанного типа – гликопротеины, нуклеопротеины, липопротеины, гликолипиды и т. п.; алкалоиды, терпеноиды, витамины, антибиотики, гормоны, простагландины, ростовые вещества, феромоны, токсины, а также синтетические лекарственные препараты, пестициды и др.

Методы исследования: основной арсенал составляют методы органической химии, однако для решения структурно-функциональных задач привлекаются и разнообразные физические, физико-химические, математические и биологические методы.

Основные задачи: выделение в индивидуальном состоянии изучаемых соединений с помощью кристаллизации, перегонки, различных видов хроматографии, электрофореза, ультрафильтрации, ультрацентрифугирования, противоточного распределения и т. п.; установление структуры, включая пространственное строение, на основе подходов органической и физико-органической химии с применением масс-спектрометрии , различных видов оптической спектроскопии (ИК, УФ, лазерной и др.), рентгеноструктурного анализа, ядерного магнитного резонанса, электронного парамагнитного резонанса, дисперсии оптического вращения и кругового дихроизма, методов быстрой кинетики и т. п. в сочетании с расчетами на ЭВМ; химический синтез и химическая модификация изучаемых соединений, включая полный синтез, синтез аналогов и производных, – с целью подтверждения структуры, выяснения связи строения и биологической функции, получения практически ценных препаратов; биологическое тестирование полученных соединений in vitro и in vivo .

Наиболее часто встречающиеся в биомолекулах функциональные группы:

гидроксильная (спирты)	аминогруппа (амины)
альдегидная (альдегиды)	амидная (амиды)
карбонильная (кетоны)	сложно-эфирная
карбоксильная (кислоты)	эфирная
сульфгидрильная (тиолы)	метильная
дисульфидная	этильная
фосфатная	фенильная
гуанидиновая	имидазольная

Тема 2. Белки и пептиды . Первичная структура белков и пептидов
Белки – высокомолекулярные биополимеры, построенные из остатков аминокислот. Молекулярная масса белков колеблется в пределах от 6 000 до 2 000 000 Да. Именно белки являются продуктом генетической информации, передаваемой из поколения в поколение, и осуществляют все процессы жизнедеятельности в клетке. Этим удивительным по разнообразию полимерам присущи одни из наиболее важных и разносторонних клеточных функций.

Белки можно разделить:
1) по строению : простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются, соответственно, только на свободные аминокислоты или их производные.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого простетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, образуются небелковая часть или продукты ее распада. В их состав могут входить ионы металлов (металлопротеины), молекулы пигментов (хромопротеины), они могут образовывать комплексы с другими молекулами (липо-, нуклео-, гликопротеины), а также ковалентно связывать неорганический фосфат (фосфопротеины);

2. растворимости в воде :

– водорастворимые,

– солерастворимые,

– спирторастворимые,

– нерастворимые;

3. выполняемым функциям : к биологическим функциям белков относятся:

– каталитическая (ферментативная),

– регуляторная (способность регулировать скорость химических реакций в клетке и уровень метаболизма в целом организме),

– транспортная (транспорт веществ в организме и перенос их через биомембраны),

– структурная (в составе хромосом, цитоскелета, соединительных, мышечных, опорных тканей),

– рецепторная (взаимодействие рецепторных молекул с внеклеточными компонентами и инициирование специфического клеточного ответа).

Кроме этого, белки выполняют защитные, запасные, токсические, сократительные и другие функции;

4) в зависимости от пространственной структуры:

– фибриллярные (они используются природой как структурный материал),

– глобулярные (ферменты, антитела, некоторые гормоны и др.).

АМИНОКИСЛОТЫ, ИХ СВОЙСТВА
Аминокислотами называются карбоновые кислоты, содержащие аминогруппу и карбоксильную группу. Природные аминокислоты являются 2-аминокарбоновыми кислотами, или α-аминокислотами, хотя существуют такие аминокислоты, как β-аланин, таурин, γ-аминомасляная кислота. В общем случае формула α-аминокислоты выглядит так:


У α-аминокислот при 2-м атоме углерода имеются четыре разных заместителя, т. е. все α-аминокислоты, кроме глицина, имеют асимметрический (хиральный) атом углерода и существуют в виде двух энантиомеров – L - и D -аминокислот. Природные аминокислоты относятся к L -ряду. D -аминокислоты встречаются в бактериях и пептидных антибиотиках.

Все аминокислоты в водных растворах могут существовать в виде биполярных ионов, причем их суммарный заряд зависит от рН среды. Величина рН, при которой суммарный заряд равен нулю, называется изоэлектрической точкой . В изоэлектрической точке аминокислота является цвиттер-ионом , т. е. аминная группа у нее протонирована, а карбоксильная – диссоциирована. В нейтральной области рН большинство аминокислот являются цвиттер-ионами:


Аминокислоты не поглощают свет в видимой области спектра, ароматические аминокислоты поглощают свет в УФ области спектра: триптофан и тирозин при 280 нм, фенилаланин при 260 нм.

Белки дают ряд цветных реакций, обусловленных наличием определенных аминокислотных остатков или общих химических группировок. Эти реакции широко используются для аналитических целей. Среди них наиболее известны нингидриновая реакция, позволяющая проводить количественное определение аминогрупп в белках, пептидах и аминокислотах, а также биуретовая реакция, применяемая для качественного и количественного определения белков и пептидов. При нагревании белка или пептида, но не аминокислоты, с CuSO 4 в щелочном растворе образуется окрашенное в фиолетовый цвет комплексное соединение меди, количество которого можно определить спектрофотометрически. Цветные реакции на отдельные аминокислоты используются для обнаружения пептидов, содержащих соответствующие аминокислотные остатки. Для идентификации гуанидиновой группы аргинина применяется реакция Сакагучи – при взаимодействии с а-нафтолом и гипохлоритом натрия гуанидины в щелочной среде дают красное окрашивание. Индольное кольцо триптофана может быть обнаружено реакцией Эрлиха – красно-фиолетовое окрашивание при реакции с п-диметиламино-бензальдегидом в H 2 SO 4 . Реакция Паули позволяет выявить остатки гистидина и тирозина, которые в щелочных растворах реагируют с диазобензол-сульфокислотой, образуя производные, окрашенные в красный цвет.

Биологическая роль аминокислот:

1) структурные элементы пептидов и белков, так называемые протеиногенные аминокислоты. В состав белков входят 20 аминокислот, которые кодируются генетическим кодом и включаются в белки в процессе трансляции, некоторые из них могут быть фосфорилированы, ацилированы или гидроксилированы;

2) структурные элементы других природных соединений – коферментов, желчных кислот, антибиотиков;

3) сигнальные молекулы. Некоторые из аминокислот являются нейромедиаторами или предшественниками нейромедиаторов, гормонов и гистогормонов;

4) важнейшие метаболиты, например, некоторые аминокислоты являются предшественниками алкалоидов растений, или служат донорами азота, или являются жизненно важными компонентами питания.

Номенклатура, молекулярная масса и значения pK аминокислот приведены в таблице 1.

Таблица 1
Номенклатура, молекулярная масса и значения pK аминокислот

Аминокислоты различаются по растворимости в воде. Это связано с их цвиттерионным характером, а также со способностью радикалов взаимодействовать с водой (гидратироваться). К гидрофильным относятся радикалы, содержащие катионные, анионные и полярные незаряженные функциональные группы. К гидрофобным – радикалы, содержащие алкильные или арильные группы.

В зависимости от полярности R -групп выделяют четыре класса аминокислот: неполярные, полярные незаряженные, отрицательно заряженные и положительно заряженные.

К неполярным аминокислотам относятся: глицин; аминокислоты с алкильными и арильными боковыми цепями – аланин, валин, лейцин, изолейцин; тирозин, триптофан, фенилаланин; иминокислота – пролин. Они стремятся попасть в гидрофобное окружение «внутри» молекулы белка (рис.1).

Рис. 1. Неполярные аминокислоты
К полярным заряженным аминокислотам относятся: положительно заряженные аминокислоты – гистидин, лизин, аргинин (рис. 2); отрицательно заряженные аминокислоты – аспарагиновая и глутаминовая кислота (рис. 3). Они обычно выступают наружу, в водное окружение белка.

Остальные аминокислоты образуют категорию полярных незаряженных: серин и треонин (аминокислоты-спирты); аспарагин и глутамин (амиды аспарагиновой и глутаминовой кислот); цистеин и метионин (серосодержащие аминокислоты).

Поскольку при нейтральном значении рН СООН-группы глутаминовой и аспарагиновой кислот полностью диссоциированы, их принято называть глутаматом и аспартатом независимо от природы присутствующих в среде катионов.

В ряде белков содержатся особые аминокислоты, образующиеся путем модификации обычных аминокислот после их включения в полипептидную цепь, например, 4-гидроксипролин, фосфосерин, -карбоксиглутаминовая кислота и др.

Рис. 2. Аминокислоты с заряженными боковыми группами
Все аминокислоты, образующиеся при гидролизе белков в достаточно мягких условиях, обнаруживают оптическую активность, т. е. способность вращать плоскость поляризованного света (за исключением глицина).

Рис. 3. Аминокислоты с заряженными боковыми группами
Оптической активностью обладают все соединения, способные существовать в двух стереоизомерных формах L- и D-изомеры (рис. 4). В состав белков входят только L -аминокислоты.

L -аланин D -аланин
Рис. 4. Оптические изомеры аланина

Глицин не имеет асимметрического атома углерода, а треонин и изолейцин содержат по два асимметрических атома углерода. Все остальные аминокислоты имеют один асимметрический атом углерода.

Оптически неактивная форма аминокислоты называется рацематом, представляющим собой эквимолярную смесь D - и L -изомеров, и обозначается символом DL -.

М

ономеры аминокислот, входящих в состав полипептидов, называются аминокислотными остатками. Остатки аминокислот соединяются друг с другом пептидной связью (рис. 5), в формировании которой принимает участие -карбоксильная группа одной аминокислоты и α-аминогруппа другой.
Рис. 5. Образование пептидной связи
Равновесие этой реакции сдвинуто в сторону образования свободных аминокислот, а не пептида. Поэтому биосинтез полипептидов требует катализа и затрат энергии.

Поскольку дипептид содержит реакционноспособные карбоксильную и аминогруппу, то к нему с помощью новых пептидных связей могут присоединяться другие аминокислотные остатки, в результате образуется полипептид – белок.

Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков – групп NHCHRCO, образующих основную цепь (скелет или остов молекулы), и вариабельной части, включающей характерные боковые цепи. R -группы аминокислотных остатков выступают из пептидного остова и формируют в значительной степени поверхность полимера, определяя многие физические и химические свойства белков. Свободное вращение в пептидном остове возможно между атомом азота пептидной группы и соседним -углеродным атомом, а также между -углеродным атомом и углеродом карбонильной группы. Благодаря этому линейная структура может приобретать более сложную пространственную конформацию.

Аминокислотный остаток, имеющий свободную -аминогруппу, называется N -концевым, а имеющий свободную -карбоксильную группу – С -концевым.

Структуру пептидов принято изображать с N -конца.

Иногда концевые -амино- и -карбоксильная группы связываются одна с другой, образуя циклические пептиды.

Пептиды различаются количеством аминокислот, аминокислотным составом и порядком соединения аминокислот.

Пептидные связи очень прочные, и для их химического гидролиза требуются жесткие условия: высокие температура и давление, кислая среда и длительное время.

В живой клетке пептидные связи могут разрываться с помощью протеолитических ферментов, называемых протеазами , или пептидгидролазами.

Так же, как и аминокислоты, белки являются амфотерными соединениями и в водных растворах заряжены. Для каждого белка существует своя изоэлектрическая точка – значение рН, при котором положительные и отрицательные заряды белка полностью скомпенсированы и суммарный заряд молекулы равен нулю. При значениях рН выше изоэлектрической точки белок несет отрицательный заряд, а при значениях рН ниже изоэлектрической точки – положительный.
СЕКВЕНАТОРЫ. СТРАТЕГИЯ И ТАКТИКА АНАЛИЗА ПЕРВИЧНОЙ СТРУКТУРЫ
Определение первичной структуры белков сводится к выяснению порядка расположения аминокислот в полипептидной цепочке. Эту задачу решают с помощью метода секвенирования (от англ. sequence –последовательность).

Принципиально первичную структуру белков можно определять путем непосредственного анализа аминокислотной последовательности или путем расшифровки нуклеотидной последовательности соответствующих генов с помощью генетического кода. Естественно, наибольшую надежность обеспечивает сочетание этих методов.

Собственно секвенирование на его сегодняшнем уровне позволяет определить аминокислотную последовательность в полипептидах, размер которых не превышает несколько десятков аминокислотных остатков. В то же время исследуемые полипептидные фрагменты значительно короче тех природных белков, с которыми приходится иметь дело. Поэтому необходимо предварительное разрезание исходного полипептида на короткие фрагменты. После секвенирования полученных фрагментов их необходимо снова сшить в первоначальной последовательности.

Таким образом, определение первичной последовательности белка сводится к следующим основным этапам:

1) расщепление белка на несколько фрагментов длиной, доступной для секвенирования;

2) секвенирование каждого из полученных фрагментов;

3) сборка полной структуры белка из установленных структур его фрагментов.

Исследование первичной структуры белка состоит из следующих стадий:

– определение его молекулярной массы;

– определение удельного аминокислотного состава (АК-состава);

– определение N - и С -концевых аминокислотных остатков;

– расщепление полипептидной цепи на фрагменты;

– расщепление исходной полипептидной цепи еще одним способом;

– разделение полученных фрагментов;

– аминокислотный анализ каждого фрагмента;

– установление первичной структуры полипептида с учетом перекрывающихся последовательностей фрагментов обоих расщеплений.

Поскольку пока не существует метода, позволяющего установить полную первичную структуру белка на целой молекуле, полипептидную цепь подвергают специфичному расщеплению химическими реагентами или протеолитическими ферментами. Смесь образовавшихся пептидных фрагментов разделяют и для каждого из них определяют аминокислотный состав и аминокислотную последовательность. После того как структура всех фрагментов установлена, необходимо выяснить порядок их расположения в исходной полипептидной цепи. Для этого белок подвергают расщеплению при помощи другого агента и получают второй, отличный от первого набор пептидных фрагментов, которые разделяют и анализируют аналогичным образом.

1. Определение молекулярной массы (нижеперечисленные методы подробно рассмотрены в теме 3):

– по вязкости;

– по скорости седиментации (метод ультрацентрифугирования);

– гельхроматография;

– электрофорез в ПААГ в диссоциирующих условиях.

2. Определение АК-состава. Анализ аминокислотного состава включает полный кислотный гидролиз исследуемого белка или пептида с помощью 6 н. соляной кислоты и количественное определение всех аминокислот в гидролизате. Гидролиз образца проводится в запаянных ампулах в вакууме при 150°С в течение 6 ч. Количественное определение аминокислот в гидролизате белка или пептида проводится с помощью аминокислотного анализатора.

3. Определение N- и С-аминокислотных остатков. В полипептидной цепи белка с одной стороны расположен аминокислотный остаток, несущий свободную α-аминогруппу (амино- или N -концевой остаток), а с другой – остаток со свободной α-карбоксильной группой (карбоксильный, или С -концевой остаток). Анализ концевых остатков играет важную роль в процессе определения аминокислотной последовательности белка. На первом этапе исследования он дает возможность оценить число полипептидных цепей, составляющих молекулу белка, и степень гомогенности исследуемого препарата. На последующих этапах с помощью анализа N -концевых аминокислотных остатков осуществляется контроль за процессом разделения пептидных фрагментов.

Реакции определения N-концевых аминокислотных остатков:

1) один из первых методов определения N -концевых аминокислотных остатков был предложен Ф. Сенгером в 1945 г. При реакции α- аминогруппы пептида или белка с 2,4-динитрофторбензолом получается динитрофенильное (ДНФ) производное, окрашенное в желтый цвет. Последующий кислотный гидролиз (5,7 н. НСl) приводит к разрыву пептидных связей и образованию ДНФ-производного N -концевой аминокислоты. ДНФ-аминокислота экстрагируется эфиром и идентифицируется хроматографическим методом в присутствии стандартов.

2) метод дансилирования. Наибольшее применение для определения N -концевых остатков в настоящее время находит разработанный в 1963 г. В. Греем и Б. Хартли дансильный метод. Как и метод динитрофенилирования, основан на введении в аминогруппы белка «метки», не удаляющейся при последующем гидролизе. Его первая стадия – реакция дансилхлорида (1-диметиламинонафталин-5-сульфохлорида) с непротонированной а-амино-группой пептида или белка с образованием дансилпептида (ДНС-пептида). На следующей стадии ДНС-пептид гидролизуется (5,7 н. НС1, 105°С, 12 - 16 ч) и освобождается N -концевая α-ДНС-аминокислота. ДНС-аминокислоты обладают интенсивной флуоресценцией в ультрафиолетовой области спектра (365 нм); обычно для их идентификации достаточно 0,1 - 0,5 нмоль вещества.

Имеется ряд методов, с помощью которых можно определять как N -концевой аминокислотный остаток, так и аминокислотную последовательность. К ним относятся деградация по методу Эдмана и ферментативный гидролиз аминопептидазами. Эти методы будут подробно рассмотрены ниже при описании аминокислотной последовательности пептидов.

Реакции определения С-концевых аминокислотных остатков:

1) среди химических методов определения С -концевых аминокислотных остатков заслуживают внимания метод гидразинолиза, предложенный С. Акабори, и оксазолоновый. В первом из них при нагревании пептида или белка с безводным гидразином при 100 - 120°С пептидные связи гидролизуются с образованием гидразидов аминокислот. С -концевая аминокислота остается в виде свободной аминокислоты и может быть выделена из реакционной смеси и идентифицирована (рис. 6).

Рис. 6. Расщепление пептидной связи гидразином
Метод имеет ряд ограничений. При гидразинолизе разрушаются глутамин, аспарагин, цистеин и цистин; аргинин теряет гуанидиновую группировку с образованием орнитина. Гидразиды серина, треонина и глицина лабильны и легко превращаются в свободные аминокислоты, что затрудняет интерпретацию результатов;

2) оксазолоновый метод, часто называемый методом тритиевой метки, основан на способности С -концевого аминокислотного остатка под действием уксусного ангидрида подвергаться циклизации с образованием оксазолона. В щелочных условиях резко увеличивается подвижность атомов водорода в положении 4 оксазолонового кольца и они могут быть легко заменена тритием. Образующиеся в результате последующего кислотного гидролиза тритиированного пептида или белка продукты реакции содержат радиоактивно меченную С -концевую аминокислоту. Хроматографирование гидролизата и измерение радиоактивности позволяют идентифицировать С -концевую аминокислоту пептида или белка;

3) чаще всего для определения С -концевых аминокислотных остатков используют ферментативный гидролиз карбоксипептидазами, позволяющий анализировать также и С-концевую аминокислотную последовательность. Карбоксипептидаза гидролизует только те пептидные связи, которые образованы С -концевой аминокислотой, имеющей свободную α-карбоксильную группу. Поэтому под действием этого фермента от пептида последовательно отщепляются аминокислоты, начиная с С -концевой. Это позволяет определить взаимное расположение чередующихся аминокислотных остатков.

В результате идентификации N - и С -концевых остатков полипептида получают две важных реперных точки для определения его аминокислотной последовательности (первичной структуры).

4. Фрагментация полипептидной цепи.

Ферментативные методы. Для специфического расщепления белков по определенным точкам применяются как ферментативные, так и химические методы. Из ферментов, катализирующих гидролиз белков по определенным точкам, наиболее широко используют трипсин и химотрипсин. Трипсин катализирует гидролиз пептидных связей, расположенных после остатков лизина и аргинина. Химотрипсин преимущественно расщепляет белки после остатков ароматических аминокислот – фенилаланина, тирозина и триптофана. При необходимости специфичность трипсина может быть повышена или изменена. Например, обработка цитраконовым ангидридом исследуемого белка приводит к ацилированию остатков лизина. В таком модифицированном белке расщепление будет проходить только по остаткам аргинина. Также при исследовании первичной структуры белков широкое применение находит протеиназа, которая также относится к классу сериновых протеиназ. Фермент имеет два максимума протеолитической активности при рН 4,0 и 7,8. Протеиназа с высоким выходом расщепляет пептидные связи, образованные карбоксильной группой глутаминовой кислоты.

В распоряжении исследователей имеется также большой набор менее специфичных протеолитических ферментов (пепсин, эластаза, субтилизин, папаин, проназа и др.). Эти ферменты используются в основном при дополнительной фрагментации пептидов. Их субстратная специфичность определяется природой аминокислотных остатков , не только образующих гидролизуемую связь, но и более удаленных по цепи.

Химические методы.

1) среди химических методов фрагментации белков наиболее специфичным и чаще всего применяемым является расщепление бромцианом по остаткам метионина (рис 7).

Реакция с бромцианом проходит с образованием промежуточного циансульфониевого производного метионина, спонтанно превращающегося в кислых условиях в иминолактон гомосерина, который, в свою очередь, быстро гидролизуется с разрывом иминной связи. Получающийся на С -конце пептидов лактон гомосерина далее частично гидролизуется до гомосерина (HSer), в результате чего каждый пептидный фрагмент, за исключением С -концевого, существует в двух формах – гомосериновой и гомосеринлактоновой;

Рис. 7. Расщепление полипептидной цепи бромцианом
2) большое число методов предложено для расщепления белка по карбонильной группе остатка триптофана. Одним из используемых для этой цели реагентов является N -бромсукцинимид;

3) реакция тиолдисульфидного обмена. В качестве реагентов используют восстановленный глутатион, 2-меркаптоэтанол, дитиотреитол.

5. Определение последовательности пептидных фрагментов. На этой стадии устанавливается аминокислотная последовательность в каждом из пептидных фрагментов, полученных на предыдущей стадии. Для этой цели обычно используют химический метод, разработанный Пером Эдманом. Расщепление по Эдману сводится к тому, что метится и отщепляется только N -концевой остаток пептида, а все остальные пептидные связи не затрагиваются. После идентификации отщепленного N -концевого остатка метка вводится в следующий, ставший теперь N -концевым, остаток, который точно так же отщепляется, проходя через ту же серию реакций. Так, отщепляя остаток за остатком, можно определить всю аминокислотную последовательность пептида, используя для этой цели всего одну пробу. В методе Эдмана вначале пептид взаимодействует с фенилизотиоционатом, который присоединяется к свободной α-аминогруппе N -концевого остатка. Обработка пептида холодной разбовленной кислотой приводит к отщеплению N -концевого остатка в виде фенилтиогидантоинового производного, которое можно идентифицировать хроматографическими методами. Остальная часть пептидной цени после удаления N -концевого остатка оказывается неповрежденной. Операция повторяется столько раз, сколько остатков содержит пептид. Таким способом можно легко определить аминокислотную последовательность пептидов, содержащих 10 - 20 аминокислотных остатков. Определение аминокислотной последовательности проводится для всех фрагментов, образовавшихся при расщеплении. После этого возникает следующая проблема – определить, в каком порядке располагались фрагменты в первоначальной полипептидной цепи.

Автоматическое определение аминокислотной последовательности . Крупным достижением в области структурных исследований белков явилось создание в 1967 г. П. Эдманом и Дж. Бэггом секвенатора – прибора, который с высокой эффективностью осуществляет последовательное автоматическое отщепление N -концевых аминокислотных остатков по методу Эдмана. В современных секвенаторах реализованы различные методы определения аминокислотной последовательности.

6. Расщепление исходной полипептидной цепи еще одним способом. Чтобы установить порядок расположения образовавшихся пептидных фрагментов, берут новую порцию препарата исходного полипептида и расщепляют его на более мелкие фрагменты каким-либо другим способом, при помощи которого расщепляются пептидные связи, устойчивые к действию предыдущего реагента. Каждый из полученных коротких пептидов подвергается последовательному расщеплению по методу Эдмана (так же, как на предыдущей стадии), и таким путем устанавливают их аминокислотную последовательность.

7. Установление первичной структуры полипептида с учетом перекрывающихся последовательностей фрагментов обоих расщеплений. Аминокислотные последовательности в пептидных фрагментах, полученных двумя способами, сравнивают, чтобы во втором наборе найти пептиды, в которых последовательности отдельных участков совпадали бы с последовательностями тех или иных участков пептидов первого набора. Пептиды из второго набора с перекрывающимися участками позволяют соединить в правильном порядке пептидные фрагменты, полученные в результате первого расщепления исходной полипептидной цепи.

Иногда второго расщепления полипептида на фрагменты оказывается недостаточно, для того чтобы найти перекрывающиеся участки для всех пептидов, полученных после первого расщепления. В этом случае применяется третий, а иногда и четвертый способ расщепления, чтобы получить набор пептидов, обеспечивающих полное перекрывание всех участков и установление полной последовательности аминокислот в исходной полипептидной цепи.

Введение

Любой живой организм представляет собой открытую физико-химическую систему, которая может активно существовать только в условиях достаточно интенсивного потока химических веществ, необходимых для развития и поддержания структуры и функции. Для гетеротрофных организмов (животных, грибов, бактерий, простейших, бесхлорофильных растений) химические соединения поставляют всю или большую часть энергии, необходимой для их жизнедеятельности. Кроме снабжения живых организмов строительным материалом и энергией, они выполняют разнообразнейшие функции носителей информации для одного организма, обеспечивают внутри- и межвидовую коммуникацию.

Таким образом, под биологической активностью химического соединения следует понимать его способность изменять функциональные возможности организма (invitro или invivo ) или сообщества организмов. Такое широкое определение биологической активности означает, что почти любое химическое соединение или композиция соединений обладает тем или иным видом биологической активности.

Даже весьма инертные в химическом отношении вещества могут обладать заметным биологическим действием при соответствующем способе введения в организм.

Таким образом, вероятность найти биологически активное соединение среди всех химических соединений близка к единице, однако нахождение химического соединения с заданным видом биологической активности представляет собой довольно сложную задачу.

Биологически активные вещества – химические вещества, необходимые для поддержания жизнедеятельности живых организмов, обладающие высокой физиологической активностью при небольших концентрациях по отношению к определенным группам живых организмов или их клеткам.

За единицу биологической активности химического вещества принимают минимальное количество этого вещества, способного подавлять развитие или задерживать рост определенного числа клеток, тканей стандартного штамма (биотесты) в единице питательной среды.

Биологическая активность – понятие относительное. Одно и тоже вещество может иметь различную биологическую активность по отношению к одному и тому же виду живого организма, ткани или клетки в зависимости от значения рН, температуры, наличия других БАВ. Стоит ли говорить, что если речь идет о разных биологических видах, то действие вещества может быть одинаковым, выраженным в разной степени, прямо противоположным или оказывать заметное действие на один организм и быть инертным ля другого.

Для каждого вида БАВ существуют свои методы определения биологической активности. Так, для ферментов, метод определения активности заключается в регистрации скорости расходования субстрата (S) или скорости образования продуктов реакции (Р).

Для каждого витамина существует свой метод определения активности (количества витамина в опытном образце (например, таблетках) в единицах МЕ).

Часто в медицинской и фармакологической практике используется такое понятие, как ЛД 50 – т.е. концентрация вещества при введении которой половина испытуемых животных погибает. Это мера токсичности БАВ.

Классификация

Самая простая классификация – Общая – делит все БАВ на два класса:

• эндогенные
• экзогенные

К эндогенным веществам относят

Биологически активные вещества лекарственных растений

1. Классификация биологически активных веществ

Биологически активные вещества – это такие вещества, которые оказывают влияние на биологические процессы в организме человека и животных.

Они могут быть продуктами первичного (витамины, жиры, углеводы, белки) и вторичного биосинтеза (алкалоиды, гликозиды, дубильные вещества).

В растениях всегда содержится комплекс биологически активных веществ, но терапевтическим и профилактическим действием обладает одно или несколько. Их называют Действующими веществами и используют при производстве лекарственных препаратов.

В растениях также содержаться так называемые Сопутствующие вещества . Это условное название продуктов первичного и вторичного синтеза в растениях (ментол, папаверин, танин). Некоторые сопутствующие вещества позитивно влияют на организм человека, так как дополняют действие основного действующего вещества. Например, витамины, минеральные вещества, флаваноиды усиливают всасываемость действующих веществ, усиливают полезное действие или ослабляют вредное действие сильнодействующих соединений. Наряду с полезными сопутствующими веществами в растениях содержаться и вредные, которые необходимо удалять. Например, в семенах клещевины, кроме касторового масла содержится и вещество ядовитое вещество рицин, которое можно разрушить при термической обработке. В коре крушины содержатся окисленные гликозиды, которые оказывают лечебное действие, и неокисленные, которые вызывают боль в желудке и рвоту. Удалить эти вещества можно при термической обработке или при хранении в течение одного года.

Наряду с сопутствующими веществами выделяют группу Балластных веществ (фармакологически индифферентные). К ним в основном относятся продукты первичного синтеза. Понятие балластные – условное, так как и эти вещества влияют на организм человека и животного. Например, клетчатка стимулирует перистальтику кишечника, нормализует холестериновый обмен, усиливает выделение желудочного сока. Если эти вещества используют в медицине и фармации, то их относят к основным.

Все биохимические процессы в растении происходят в водной среде. Содержание воды в лекарственных растениях составляет 50-90%. Большая часть ее – в свободном состоянии, примерно 5% - в связанном. Поэтому растения сравнительно легко высыхают.

Все вещества растений можно разделить на две группы: минеральные и органические. Минеральные делятся на микроэлементы и макроэлементы.

2. Алкалоиды

Это сложные азотсодержащие соединения щелочного характера, которые вырабатываются в организме растений. Они могут быть кислородсодержащие (твердые) и безкислородные (жидкие). В растениях содержатся в форме солей блочной, щавелевой, лимонной, винной и других кислот. Алкалоиды есть во всех частях растения, но распределены неравномерно: у одних растений – в плодах, у других – в коре и корнях. Содержание алкалоидов зависит от экологических условий, биологических особенностей растения и стадии его развития.

Алкалоиды добывают из растений методом экстракции, одновременно с этим из сырья поступают дубильные вещества, слизи, смолы. Алкалоиды относятся к сильнодействующим веществам широкого спектра действия. Некоторые из них отличаются малой токсичностью и избирательным действием, так как в организме животных разлагаются на производные, сходные с присущими для их биосинтеза. Например, алкалоиды группы кофеина (производные пурина) распадаются в организме на гипоксантин, ксантин и мочевинную кислоту. В организме животных подобный распад есть в белковом обмене. Поэтому токсичность низкая.

Сами алкалоиды в воде не растворяются, но их соли растворяются хорошо. Содержание их в растениях от следовых количеств до 2-3% в сухом продукте (в хинной коре до 16%). Большинство растений содержит несоколько разных алкалоидов, например в маке снотворном и чистотеле их по 26. Образование алкалоидов присуще для растений из семейств маковых, лютиковых, пасленовых, бобовых.

Самые известные алкалоиды: морфин – в головках мака снотворного, атропин – белладонна обыкновенная, никотин – в листьях табака. К этой группе относят и некоторые стимуляторы нервной системы – производные ксантина – кофеин – в семенах кофейного дерева, колы и какао, листьях чайного куста; теобромин – в семенах какао, теофилин – в чайных листьях.

Лекарства, сделанные на основе алкалоидов, оказывают сложное и многостороннее действие на организм. Они активизируют деление клеток, повышают артериальное давление, усиливают общий обмен веществ, улучшают секрецию пищеварительных желез.

Из алкалоидных растений чаще всего используют мак снотворный, чистотел большой, барбарис обыкновенный, головатень круглоголовый, головня ржи, листья чая, корень раувольфии обыкновенной, семена ореха рвотного.

3. Гликозиды

Состоят из соединений глюкозы или других сахаров с разными веществами. Гликозиды легко распадаются на углеродную часть – гликон и одну или несколько несахаристых соединений – агликоны или генины. Агликоны гликозидов по химическому строению бывают алифатическими, ароматическими, гетероциклическими соединениями.

Лекарственными свойствами обладают агликоны. Но в чистом виде они плохо растворяются в воде и из-за этого плохо всасываются желудочным трактом и усваиваются. В то же время, гликозиды легко растворяются и всасываются и поэтому более активны.

К алкалоидам относятся: альдегиды, алкалоиды, спирты, терпены, флавоны, органические кислоты. Распад гликозидов происходит при кипячении в воде, нагревании с разведенными кислотами или основаниями, а также под действием ферментов – гликозидаз. Гликозиды – преимущественно кристаллические, реже – аморфные вещества, хорошо растворяющиеся в воде, спирте, горькие на вкус. Из растений их экстрагируют водой или этанолом низкой концентрации.

В зависимости от химической природы гликозиды подразделяют на три группы:

1. О-гикозиды, агликоны которых не содержат азота (гликозиды группы наперстянки), наиболее часто встречающиеся в природе

2. N-гликозиды, в составе агликонов которых есть азот (нитрилгликозиды, циангликозиды - амигдалин)

Амигдалин образуется в семенах косточковых фруктовых пород (абрикос, вишня, миндаль, слива, персик, терн и другие), а также при экстремальных условиях (вытаптывание, градобой, ливень) в сорго обыкновенном, суданской траве, клевере полевом и ползучем, льне полевом. Амигдалин, расщепляясь образует синильную кислоту (сильный яд).

3. S-гликозиды, агликоны которых содержат азот и серу (тиогликозиды, горчичные гликозиды)

В медицине используют такие основные группы этих соединений:

А) фенилгликозиды, которые в агликоне содержат фенильный радикал (одноатомные и многоатомные фенолы);

Б) антрагликозиды, в составе которых есть проиводное антрахинона (выделены из крушины, ревеня, алоэ)

В) флавоновые гликозиды, агликон которых – производное флавона (рутин, катехин)

Г) стероидные гликозиды или сердечные (О-гликозиды), в агликоне содержат стероидную группу и действуют на сердечную мышцу (гликозиды ландыша майского, горицвета весеннего, наперстянки).

Д) тиогликозиды – наименее распространенная группа среди растений. Они содержат серу, обнаружены в семенах растений семейства капустные.

По действию на организм выделяют такие гликозиды: сердечные, антрагликозиды, тиогликозиды, сапонины, горькие (несердечные) гликозиды.

1. Сердечные или стероидные гликозиды.

Химические соединения, действующие на сердечную мышцу, усиливая ее сокращение (кардиотоническое влияние). Некоторые из них успокаивающе действуют на центральную нервную систему. При передозировке могут вызвать летальный исход.

Химический состав их однотипный. Их агликоны являются производными циклопентано-пергидрофенантрена и принадлежат к классу стероидов.

Сердечные гликозиды уменьшают содержание ионов калия в клетках и повышают содержание ионов натрия и кальция, улучшают процесс проникновения сахаров через клеточную мембрану, активизируют клеточное дыхание, увеличивают общее содержание белков или увеличивают количество небелкового азота. Эта группа гликозидов нормализует ферментативные процессы углеводно-фосфорного обмена в сердечной мышце и облегчает усвоение ими АТФ.

Сердечные гликозиды содержат горицвет весенний, наперстянка, ландыш майский, строфант.

2. Антрагликозиды

Агликоны этой группы гликозидов представляют собой мономеры: антранолы, антроны, антрахиноны и их димеры. Они содержатся в алоэ, коре и плодах крушины ломкой, листьях и корнях ревеня. Содержание действующих веществ в алоэ древовидном не менее 18%, в листьях сены 2,5-3%, в коре крушины ломкой – до 7%, в корнях ревеня 2,6%. Экстракты и отвары смеси антрагликозидов проявляют более сильный эффект, чем выделенные в чистом виде. Оказывают синергическое действие по отношению к другим препаратам, и антагонистическое по отношению к дубильным веществам.

3. Триогликозиды.

Соединения, в состав агликонов которых входит сера, принимающая участие в освобождении сахаристого компонента. Эти соединения горькие, острые на вкус. Они возбуждают аппетит, способны раздражать слизистые оболочки и кожу, благодаря чему усиливают кровеоборот при внешнем применении, проявляют активное бактерицидное и бактериостатическое действие на патогенные группы микроорганизмов, вызывающих воспаление кожи, подкожной основы и мышц. В небольшом количестве возбуждают аппетит, усиливают кровеоборот.

4. Сапонины

Это гетерозидные соединения стероловых или тритерпеновых агликонов с разными сахарами (глюкоза, рамноза, арабиноза, галактоза), а также с глюкуроновой кислотой. Они содержаться в многих растениях, особенно из семейств первоцветных и гвоздичных, а в некоторых (мыльнянка аптечная, первоцвет весенний, остудник голый) накапливаются в значительном количестве. Сапонины хорошо растворяются в воде, образуя коллоидные растворы, а при вибрации – густую пену. Даже в очень концентрированных растворах они находятся в молекулярном или ионном состоянии. Характерная особенность сапонинов – их способность образовывать сложные соединения с определенными алкоголями и фенолами, особенно с холестерином. Такого типа соединения дают возможность сапонинам находиться в инертном состоянии, и лишь при разложении под действием высокой температуры их действие активизируется.

– стероидные сапонины принадлежат к группе природных гликозидов, которым свойственная высокая гемолитическая активность. Они обнаружены в растениях разных семейств, но главным образом, в растениях семейств диоскорейные, бобовые, лютиковые, лилейные. Стероидные сапонины обладают фунгицидным, противоопухолевым, цитостатическим действием. Они понижают артериальное давление, нормализируют сердечный ритм, делают дыхание более ровным и глубоким. Эти сапонины используются как производное сырье для синтеза стероидных гормонов.

– тритерпеновые сапонины в большинстве обладают гемолитическим действием. Они разрушают оболочку эритроцитов и освобождают гемоглобин. Сапонины имеют едкий горький вкус, раздражают слизистую оболочку глотки, желудка и кишечника, вызывают рвоту и усиливают бронхиальную секрецию. Их назначают при тяжелом легочном кашле для откашливания.

Сапонины разных растений обладают разным действием. Так сапонины солодки голой имеют эстрогенную активность, элеутерококка – повышают иммунитет, женьшеня – дают адаптогенный эффект.

Сапонины способствуют выделению желчи и ее разреженности, активизируют выделение желудочного и кишечного сока, сока поджелудочной железы.

Растительные препараты с содержанием сапонинов, принимаемые перорально, даже в небольших дозах раздражают нервные окончания слизистой желудка и вызывают тошноту. Одновременно вызывается раздражение дыхательного центра, углубляется и учащается дыхание. Образующаяся водянистая слизь облегчает кашель, а усиленное дыхание способствует удалению слизи из дыхательных путей.

Сапонины увеличивают проницаемость стенок слизистой оболочки пищеварительного канала и улучшают всасываемость солей кальция, железа, сердечных гликозидов. Эта их особенность имеет большое значение для усвоения витаминов или минеральных солей, содержащихся в томатах, фасоли и других плодах и овощах, в которых есть сапониновые гликозиды.

Сапонины, введенные парентерально (внутримышечно или подкожно) раздражают ткани, вызывают их воспаление, нагноение, некроз. Действуют как сильнейший протоплазматический яд. В первую очередь действие сапонинов проявляется на паренхиматозных органах. Значительно поражается капиллярная система печени, почек, сердечной мышцы, возникают кровеизлияния и деструктивные изменения в альвеолярной системе легких и тонкого кишечника.

Образуя комплексные соединения с холестерином и стероидными веществами, сапонины приводят к гемолизу, гемолитической анемии, тяжелых повреждений гемопоетической функции и костного мозга. Некоторые из них (токсические) чрезмерно усиливают гемолиз эритроцитов, а другие (малотоксичные), наоборот, замедляют этот процесс: соединяются с альбуминами крови в достаточно устойчивые комплексы.

Введенные внутримышечно в большом количестве, они сначала возбуждают, а потом поражают важные отделы головного и спинного мозга, дыхательный центр, сердечную мышцу.

Сапонинсодержащие растения используются в медицине как отхаркивающие средства при заболеваниях дыхательных путей, как мочегонные, общеукрепляющие, стимулирующие, тонизирующие лекарства. Значительную их часть применяется при лечении болезней сердечно-сосудистой системы, как седативные и противосклеротичные средства. Эффективны при лечении атеросклероза сосудов головного мозга, атеросклерозе совместно с гипертонической болезнью и злокачественными новообразованиями.

5. Горькие (несердечные) гликозиды

Очень горькие на вкус. В отличие от горьких алкалоидов и горьких сердечных гликозидов не опасны и применяются в медицинской практике для усиления секреторной функции желудка, лучшего усвоения пищи. К горьким гликозидам относятся абсинтин (из полыни горькой), аукубин (из вероники лекарственной), эритаурин (из золототысячника малого). Горькие гликозиды относят также к группе горечей.

6. Гликоалколоиды

В растениях образуются как «гибриды» между алкалоидами и гликозидами. Впервые был выделен гликоалкалоид из ягод паслена черного, который долгое время не находил применения в медицине. Долгое время для синтеза гормонов, и в частности кортизона, использовали кору надпочечников, что было экономически невыгодно. В 1935 году из них добывали 20 гормонов для медицины. Эти вещества применяют как мощный регулятор обмена веществ в организме.

Необходимо было найти растительный аналог для получения гормонов. Таким растением оказался паслен дольчатый, произрастающий в Австралии. В этом растении содержатся наиболее сложно синтезируемые молекулы соласодина для фармацевтической промышленности по производству гормональных препаратов.

Историко-научные и социальные аспекты изучения

Биологически-активных веществ

Преподаватель:

Каржина Г.А.

Исполнитель:

аспирант кафедры химии твердого тела

(1-ый год обучения)

Гусарова Е.В.

Нижний Новгород

Введение……………………………………………………..…………………….3

1. Понятие “биологически активное вещество” ………………………………..5

2. История изучения БАВ……………………...………………………….…...…7

2.1. История исследований ферментов…………………………………….……8

2.2. История исследований витаминов…………………………………………10

2.3. История исследований гормонов……………………………………..……16

3. Биологически активные добавки …....………………………........................21

4. Современные направления исследований БАВ……………………………..25

5. Исследования БАВ, проводящиеся на кафедре химии твёрдого тела химического факультета ННГУ им. Лобачевского………………………...…29

Заключение……………………………………………………………………….33

Список литературы………………………………………………………………34

Введение

Каждый из нас слышал такое понятие, как «биологически активное вещество», но мало кто задумывался, что подразумевается под этим словосочетанием.

Роль биологически активных веществ в жизни человека будет несложно понять, как только вы узнаете, что они включают в себя витамины, гормоны и ферменты, про каждый из которых в отдельности наслышан каждый. Если рассмотреть происхождения этих терминов, то первая часть слова витамин - "vita” - переводится с латыни, как "жизнь”, в свою очередь перевод слова гормон “hormao” с греческого звучит как “возбуждаю, побуждаю”. Исходя из названий, биологически активные вещества должны “побуждать к жизни”, а следовательно быть необходимыми для нее.

Биологически активные вещества участвуют практически во всех биохимических процессах нашего организма. Они являются катализаторами обменных процессов и часто выполняют регуляторную функцию в организме. Именно БАВ ответственны за синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, липидов, гормонов и других веществ в тканях организма. Часто БАВ отвечают за наше настроение, чувства и эмоции.

Одни биологически активные вещества способны самостоятельно продуцироваться в организме человека, а другие – нет. Например, витамины практически не вырабатываются (не синтезируются) организмом, - они поступают в него с пищей, или в виде витаминных комплексов. Этот аспект является еще одним свидетельством необходимости изучения данных веществ.

Не велика ежедневная потребность здорового человека в БАВ - всего-навсего 100-150 мг. Между тем, сколько неприятностей ждет нас, если этой крохи не окажется в нашей пище…

К сожалению, в наши дни, из-за резко возросшей экологической нагрузки на организм, а так же обеднения пищевого рациона в связи с химизацией сельского хозяйства и истощением почв, недостатком тех или иных биологически активных веществ страдает практически каждый человек. Поэтому для компенсации этих явлений и поддержания здоровья, человеку необходим дополнительный прием основных БАВ и микроэлементов, так называемых биологически активных добавок.

В связи с вышесказанным, в данной работе я решила разобраться, каковы были предпосылки для изучения биологически активных веществ, как происходило их открытие с развитием науки и осталась ли на данный момент социальная потребность в продолжении исследований данных соединений.

Понятие “биологически активное вещество” (БАВ)

БАВ - химические вещества, обладающие высокой физиологической активностью при небольших концентрациях по отношению к определённым группам живых организмов или к отдельным группам их клеток. Говоря о БАВ мы, в первую очередь, имеем ввиду организм человека, однако это понятие может быть применимо и к животным, и к растениям – то есть тем объектам, которые состоят из живых клеток, в которых происходят различные процессы жизнедеятельности. К БАВ относятся такие жизненно важные и необходимые соединения, как ферменты, витамины и гормоны.

Иногда складывается ошибочное впечатление, будто биологически активные вещества хоть и очень важны, но выполняют лишь частные, вспомогательные функции. Оно проявилось из-за того, что в специальной и научно-популярной литературе функции каждого БАВ рассматривались в отдельности друг от друга.

Ферменты участвуют в переваривании и усвоении пищевых продуктов. При этом в тканях организма происходят такие ферментативные реакции как синтез и распад белков, нуклеиновых кислот, липидов, гормонов и других веществ. Любое функциональное проявление живого организма - дыхание, мышечное сокращение, нервно-психическая деятельность, размножение и т.д. - тоже непосредственно связаны с действием соответствующих ферментных систем. Иными словами, без ферментов нет жизни, а в основе многих заболеваний человека лежат именно нарушения ферментативных процессов, поэтому их значение для человеческого организма трудно переоценить.

Витамины – это биологически активные органические соединения различной химической структуры, которые, присутствуя в ничтожных концентрациях оказывают свое действие на обмен веществ. Они просто необходимы для нормального функционирования практически всех процессов в организме: повышают устойчивость организма к различным экстремальным факторам и инфекционным заболеваниям, способствуют обезвреживанию и выведению токсических веществ и т.д.

Гормоны - это продукты внутренней секреции, которые вырабатываются специальными железами или отдельными клетками, выделяются в кровь и разносятся по всему организму в норме вызывая определенный биологический эффект. Сами гормоны непосредственно не влияют на какие-либо реакции клетки. Только связавшись с определенным, свойственным только ему рецептором вызывается определенная реакция.

История изучения БАВ

Изучение функций организма человека, борьба с болезнями и старостью во все временя являлось одной из важнейших целей исследований многих ученых – медиков, физиологов, биологов и химиков. Именно на стыке этих наук и проводились много численные исследования, приведшие к открытию известных нам БАВ.

Начало ХХ века – время выдающихся достижений химии, особенно в области органического синтеза. Вместе с этим происходит также интенсивное развитие фармакологии. Неограниченные возможности в получении индивидуальных химических соединений (с известной структурой и заданными фармакологическими свойствами, узкой направленностью действия), казалось бы, стали решением всех проблем. Но уже через несколько десятилетий становится ясно, что синтетические лекарства, несмотря на очевидные достоинства, не оправдывают возлагавшиеся на них надежды: сделать человека здоровым они не могут.

Широкомасштабные исследования еще в 60-е годы с документальной точностью подтвердили, что каждое животное или человек, умершие естественной смертью, умирают не от старости, а от неполноценного питания, т.е. от дефицита витаминов и других питательных веществ. Именно тогда, в начале 70-х годов, во всех цивилизованных странах прошла витаминная революция.

В 1969 г. на вопрос Всемирной Организации Здравоохранения к ведущим ученым мира: «Что такое здоровый человек?», лауреат Нобелевской премии американский биохимик Лайнус Полинг ответил: "Здоровый человек тот, у которого все ферментные системы находятся в хорошо сбалансированном виде". И более того уже тогда было сказано, что наступит время, когда медицина будет лечить не отдельную болезнь, а человека, и не антибиотиками, а преимущественно ферментами и антиферментами, а также - оксидантами и антиоксидантами.

Однако исследования биологически активных веществ и открытия в этой области начались гораздо раньше 20-го века. Рецепты с описанием того, чем и при каких недугах нужно питаться, были обнаружены на многочисленных глиняных табличках, найденных на территории Вавилона и Месопотамии. Археологи датируют эти «медицинские записки» 1500 годом до н.э. Нездоровье исцеляли пищей и в Древнем Египте.